Descoberta de microrganismos e enzimas envolvidas na decomposição da palha de arroz utilizando análises metagenômicas

Resumo 

Incubações com altas concentrações de sódio foram realizadas para enriquecer as comunidades microbianas e enzimas que decompõem palha de arroz sob mesófilos (35°C) e (55°C) condições termofílicas. Enriquecimentos em altas temperaturas apresentaram uma comunidade que foi de 7,5 vezes mais metabolicamente ativo em palha de arroz do que enriquecimentos mesófilos. Atividades das enzimas xilanase e endoglucanse extraídas foram também 2,6 e 13,4 vezes maior, respectivamente, para enriquecimentos termófilas. Sequenciamentos metagenômicos foram realizados em comunidades enriquecidas para determinar a composição da comunidade.

Algumas proteínas foram mais expressas na comunidade termofílica.  Descobriu-se promissoras fontes de enzimas lignocelulolíticas termófilas para a palha do arroz em altas concentrações de sódio. Existe grande interesse industrial nestas enzimas, pois elas podem ser utilizadas durante a produção de biocombustíveis.

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Isolamento de um novo homólogo de cutinase com a atividade de tereftalato de polietilieno a partir da degradação de folha-ramo composta, utilizando uma abordagem metagenômica

Resumo

O gene que codifica o homologo de cutinase, LC-cutinase, foi clonado a partir de uma biblioteca metagenomica de fosmideos de uma folha-ramo composto por pesquisa funcional utilizando tributirina em placas de agar. LC-cutinase mostra a identidade máxima de sequência de aminoácidos de 59,7% para Thermomonospora curvata lipase, ela também mostra a identidade de 57,4% para Thermobifida fusca cutinase.  Quando LC-cutinase se encontra sem um suposto peptidio sinal, é segregado para o periplasma de células de E. coli, com o auxilio de sequência líder de pelB. Mais do que 50% da proteína recombinante, denominado LC-cutinase foi excretado para o meio extracelular, posteriormente foi purificado e caracterizado. LC-cutinase hidrolisa vários monoésteres de ácidos graxos com comprimentos de cadeia acil de 2 a 18, com uma preferência para os substratos de cadeia curta (C (4) do substrato no máximo ) mais otimamente a pH 8,5 e 50 ° C , mas não pode hidrolisar azeite de oliva . Perdeu atividade com meias-vidas de 40 minutos  a 70 ° C e 7 minutos a 80 ° C. LC -cutinase  tinha uma capacidade de degradar poli ( ε - caprolactona ) e tereftalato de polietileno ( PET ) . A atividade específica de degradar PET da LC - cutinase foi determinada como sendo de 12 mg/h/mg de enzima (2,7 mg /h/μkat de PNP- butirato  de atividade degradante), a pH 8,0 e 50 ° C. Esta atividade é mais elevada do que as das cutinases bacterianas e fúngicas relatadas até agora , o que sugere que a LC - cutinase não só serve como um bom modelo para a compreensão do mecanismo molecular da enzima degradadora de PET , mas é também potencialmente aplicáveis ​​para a modificação da superfície e da degradação de PET .

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